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蛋白质纯化原理是什么-蛋白质纯化的方法有哪些?各自的原理是什么?

蛋白质工程 12个月前 (05-10) 135

文章阐述了关于蛋白质纯化原理是什么，以及蛋白质纯化的方法有哪些?各自的原理是什么?的信息，欢迎批评指正。

文章信息一览：

1、常用的蛋白质纯化方法有离子交换色谱、亲和色谱、电泳、疏水色谱等等离子交换色谱：蛋白质和氨基酸一样会两性解离，所带电荷决定于溶液pH。pH小于pI时蛋白质带正电，pH大于pI时蛋白质带负电。

2、常见的分离提纯蛋白质的方法有：盐析与有机溶剂沉淀：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。常用的中性盐有：硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。

（图片来源网络，侵删）

3、蛋白质的分离纯化方法有：沉淀，电泳：蛋白质在高于或低于其等电点的溶液中是带电的，在电场中能向电场的正极或负极移动。根据支撑物不同，有薄膜电泳、凝胶电泳等。

1、蛋白质的分离纯化方法有：沉淀，电泳：蛋白质在高于或低于其等电点的溶液中是带电的，在电场中能向电场的正极或负极移动。根据支撑物不同，有薄膜电泳、凝胶电泳等。

（图片来源网络，侵删）

3、盐析法：盐析法是一种常用的蛋白质分离方法，原理是向蛋白质溶液中加入高浓度的盐溶液，使蛋白质的溶解度降低，从而从溶液中析出。常用的盐析剂有硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等。

4、常用的蛋白质纯化方法有离子交换色谱、亲和色谱、电泳、疏水色谱等等离子交换色谱：蛋白质和氨基酸一样会两性解离，所带电荷决定于溶液pH。pH小于pI时蛋白质带正电，pH大于pI时蛋白质带负电。

5、蛋白质分离纯化的方法及原理，利用分子大小。透析：原理：利用蛋白质分子不能透过半透膜的性质，使蛋白质和其他小分子物质如无机盐、单糖、水等分开。

6、样品处理：样品的处理对于蛋白分离纯化的成功至关重要。应避免样品受到热、酸、碱等极端条件的影响，同时注意避免蛋白质的降解和氧化。在处理过程中应尽量冷藏并使用保护剂。

1、蛋白质与酶在不同溶剂中溶解度的差异，主要取决于蛋白分子中非极性疏水基团与极性亲水基团的比例，其次取决于这些基团的排列和偶极矩。故分子结构性质是不同蛋白质溶解差异的内因。

2、透析：将待提纯蛋白质放在透析袋中放在蒸馏水中进行。原理：利用蛋白质分子不能透过半透膜的性质，使蛋白质和其他小分子物质如无机盐、单糖、水等分开。

3、分离蛋白质混合物的各种方法主要是根据蛋白质在溶液中的以下性质：1）分子大小；2）溶解度；3）电荷；4）吸附性质；5）对其它分子的生物学亲和力等进行分离。

4、原理是：与水互溶的有机溶剂（如甲醇、乙醇）能使一些蛋白质在水中的溶解度显著降低；而且在一定温度、pH值和离子强度下，引起蛋白质沉淀的有机溶剂的浓度不同，因此，控制有机溶剂的浓度可以分离纯化蛋白质。

【答案】：①等电点沉淀法：蛋白质是两性化合物，在等电点时其溶解度最小。不同蛋白质氨基酸组成不同，等电点不同．调节蛋白质混合溶液的pH值，可使他们分次沉淀出。

蛋白质在等电点时溶解度最小，利用蛋白质的等电点使蛋白质得到沉淀，从而进一步分离纯化蛋白质。

等电点沉淀主要应用于蛋白质等两性电解质的分离提纯，还可应用于大豆异黄酮的分离：用等电点沉淀法脱去蛋白质，可提高异黄酮制品的纯度，异黄酮截留率为2%，蛋白质截留率为91%。

电泳法：各种蛋白质在同一ph条件下，因分子量和电荷数量不同而在电场中的迁移率不同而得以分开。值得重视的是等电聚焦电泳。

蛋白质的分离纯化方法有：沉淀，电泳：蛋白质在高于或低于其等电点的溶液中是带电的，在电场中能向电场的正极或负极移动。根据支撑物不同，有薄膜电泳、凝胶电泳等。

等电点时的许多物理性质如黏度、膨胀性、渗透压等都变小，从而有利于悬浮液的过滤。在等电点外的所有其他pH值，依据蛋白质所带净电荷***用电泳和离子交换层析来分离和分离纯化该蛋白质。

常用的蛋白质纯化方法有离子交换色谱、亲和色谱、电泳、疏水色谱等等离子交换色谱：蛋白质和氨基酸一样会两性解离，所带电荷决定于溶液pH。pH小于pI时蛋白质带正电，pH大于pI时蛋白质带负电。

②电泳根据性质：蛋白质的两性解离。作用机制：异性电荷互相吸引，带点粒子在电场中泳动。影响因素：电荷种类及数量、分子大小及形状、溶液离子强度及pH等。③离子交换层析根据性质：蛋白质的两性解离。

盐析法：盐析法是一种常用的蛋白质分离方法，原理是向蛋白质溶液中加入高浓度的盐溶液，使蛋白质的溶解度降低，从而从溶液中析出。常用的盐析剂有硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等。

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