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蛋白质组学质谱检测器-蛋白组学和质谱组学的区别

蛋白质工程 1年前(04-17) 148

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质谱技术MS：是目前分析蛋白质的主要手段之一。质谱技术可以检测蛋白质的质量、序列、修饰和定量等信息，包括基于母离子扫描MS和tandem MS（MS/MS）等多种方法。

这样的技术包括离子淌度（TIMS）和高强场离子迁移谱和（FAIMS）。在质谱扫描模式的选择上，传统的数据依赖***集（DDA）模式在蛋白质组学研究非常成熟，且兼容基于标签的定量技术。

（图片来源网络，侵删）

质谱技术（Mass Spectrometry， MS）：质谱是用于鉴定蛋白质或肽段分子量和序列的一个强大工具。在蛋白质组学中，经常使用液相色谱-串联质谱（LC-MS/MS）来分析复杂的蛋白质样品，从而得到蛋白质的组成和它们的鉴定。

二维电泳和质谱技术应用蛋白质鉴定：可以利用一维电泳和二维电泳并结合Western等技术，利用蛋白质芯片和抗体芯片及免疫共沉淀等技术对蛋白质进行鉴定研究。

为帮助生命科学领域的工作者全面掌握蛋白质组学的技术与方法、实验难点与关键点、研究前沿与热点，本技术平台将为客户提供蛋白组学技术服务，包括双向凝胶电泳、等电聚焦、生物质谱分析及非凝胶技术。

（图片来源网络，侵删）

质谱技术，如ESI-MS/MS和MALDI-TOF-MS，发展迅猛，它们不仅具有高灵敏度，还具备快速多用途的特点。定量蛋白质组学方法如SILAC、ICAT和iTRAQ各有所长，其中iTRAQ凭借其广泛的应用，但其可重现性和动态范围仍有提升空间。

1、基本思路是，先用蛋白酶把蛋白序列进行酶切，再针对酶切后的肽段进行鉴定，所以进入质谱的检测对象永远是肽段，再根据肽段序列再推导出蛋白序列。样本处理：拿到蛋白来源的各种样本，进行前处理和优化。

2、对于分析动态范围大、低丰度以及疏水性蛋白质的研究往往很难得到满意的结果。Chong 等使用HPLC/ 质谱比较分析恶性肿瘤前和癌症两种蛋白质差异表达。

3、而低丰度蛋白（low-abundantproteins，LAP）才往往是疾病的特异性生物标记或者药物作用的靶蛋白分子，因此在制备样品时，如何去除掉干扰检测的高丰度蛋白，尽可能富集更多低丰度蛋白，成为质谱鉴定数量多少的关键因素之一。

4、临床医学：常用于检测血清中的蛋白质，帮助医生诊断疾病，如多发性骨髓瘤、白血病等。食品安全：用于检测食品中的蛋白质成分，帮助监测食品的质量和安全性。

5、可考察其氨基酸序列，看是否具有跨膜结构域。可作脂膜结合实验。但需要纯化相关蛋白。用荧光蛋白标记看是否是膜定位。细胞匀浆为脂质微体，观察该蛋白是否结合于脂质微体上。一般是以α螺旋穿膜。

6、低拷贝数蛋白和低丰度蛋白的区别主要是低拷贝数蛋白是基因水平的衡量标准，而低丰度蛋白已经是分子水平的衡量标准了。而低丰度蛋白绝大多数情况下就是低拷贝数蛋白的基因产物。

1、利用软电离技术（ESI或MALDI）对肽段进行离子化，雾化的多肽可以通过离子迁移率进一步分离，从而降低一级质谱（MS1）的复杂性和二级质谱（MS2）的污染，并最终实现更大的蛋白质组覆盖率。

2、对肿瘤组织进行多级分析可以改善生物标志物的性能。来自多伦多大学和加州大学洛杉矶分校等的科学家创建了有史以来第一个中度风险的前列腺癌的完整蛋白质组学图谱资源，研究于2019年3月发表在《Cancer Cell》上。

3、对分离的蛋白质进行鉴定是蛋白质组研究的重要内容，蛋白质微量测序、氨基酸组成分析等传统的蛋白质鉴定技术不能满足高通量和高效率的要求，生物质谱技术是蛋白质组学（Proteomics）的另一支撑技术。

4、质谱分析技术在蛋白质组学研究领域和生物大分子研究领域中，是相当重要的分析技术。

5、这就是为啥蛋白质组学如此重要啦！既然重要，科学家们自然是想尽办法来研究了！最开始使用的技术就是传说中的双向凝胶电泳（2-DE），由于分辨率低、蛋白质重叠等各种问题，无论是通量还是准确度，都不尽如人意。

蛋白质谱技术简单来说就是一种将质谱仪用于研究蛋白质的技术。

聚焦MALDI-TOF质谱仪：肽分析的精密之作在质谱的舞台上，肽，蛋白质的碎片，通过酶的精细切割，形成独特的指纹特征，这是它们被精准识别的基础。

你需要去问问帮你做实验的那边对样品的要求。有的地方要求是样品都处理好送过去，有的地方为了保证样品处理的质量，防止设备受损，会要求你把点从胶上扣下来，直接送过去，其他的酶解什么的后续处理都由他们来做。

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