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蛋白质螺旋-蛋白质螺旋图

蛋白质工程 1个月前 (03-10) 36

本篇文章给大家分享蛋白质螺旋，以及蛋白质螺旋图对应的知识点，希望对各位有所帮助。

文章信息一览：

蛋白质中a-螺旋的特点正确的是：靠氢键维持的紧密结构。蛋白质的二级结构靠氢键维持，而α-螺旋属于二级结构的一种。α-螺旋是指多肽链主链呈右手螺旋上升，第四个肽键羰基氧和α-螺旋的每个肽键的N-H组合成氢键。多条α-螺旋状多肽链交织缠绕，可增强机械强度。

【答案】：B：α-螺旋是蛋白质中常见的一种二级结构。肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，肽链的走向是顺时针方向，即右手螺旋结构。因此，选项A中的描述是错误的。【答案】：B：螺旋结构的稳定性主要是由链内的氢键来维持的。因此，选项B中的描述是正确的。

（图片来源网络，侵删）

α-螺旋是蛋白质中常见的一种二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，顺时针走向，即右手螺旋结构，故A错；螺旋是靠链内氢键维持的，故B正确。

【答案】：C α-螺旋走向为右手螺旋，氨基酸侧链伸向螺旋外侧。每6个氨基酸残基螺旋上升一圈，肽链中的全部肽键都可形成氢键，以稳固α-螺旋结构。α-螺旋结构中不含有脯氨酸。

蛋白质的一级结构指的是氨基酸在多肽链中的排列顺序。蛋白质分子的二级结构是指多肽链骨架中原子的局部空间排列，并不涉及侧链的构象。在所有已测定的蛋白质中均有二级结构的存在，主要形式包括α-螺旋结构、β-折叠和β-转角等。

（图片来源网络，侵删）

1、螺旋的盘绕方式一般有右手旋转和左手旋转，在蛋白质分子中实际存在的是右手螺旋。β-折叠的结构要点：折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链或相邻肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持的。

2、β-折叠的结构要点：折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链或相邻肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持的。拓展：α螺旋 α-螺旋（α-helix）是蛋白质二级结构的主要形式之一。

3、④螺旋结构有左手和右手之分，但蛋白质中的螺旋主要是右手螺旋。⑤氨基酸残基的R基团位于螺旋的外侧，并不参与螺旋的形成，但其大小、形状和带电状态却能影响螺旋的形成和稳定。

蛋白质的α螺旋结构特征明显，主链围绕中心轴旋转，形成规则的棒状螺旋。每个螺旋周期大约包含6个氨基酸残基，螺距约为0.54纳米，氨基酸残基中心轴间的垂直距离约为0.15纳米。 α螺旋的稳定性得益于链内氢键的形成，其中每个氨基酸的N—H与大约4个氨基酸前方的C=O之间建立氢键。

天然蛋白质的α-螺旋结构通常是右手螺旋。 α-螺旋是蛋白质的二级结构之一。在这种结构中，肽链的主链以假想的中心轴为基准，盘绕成螺旋形状。右手螺旋是其中最常见的形式，而螺旋的稳定性是由链内氢键所决定的。

α-螺旋结构的稳定主要靠链内氢键，每个氨基酸的N—H与前面第4个氨基酸的C=O形成氢键。天然蛋白质的α-螺旋结构大都为右手螺旋。

α-螺旋的结构特点 α-螺旋是蛋白质二级结构的主要形式之一，肽链以螺旋状盘卷前进，每圈螺旋由6个氨基酸构成，螺距为0.54纳米，氨基酸侧链R基团伸向螺旋外侧。螺旋的方向为右手螺旋，每个肽键的N-H和第四个肽键的羰基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平行。

另外，酸性或碱性氨基酸的聚集区域会对α-helix的稳定性产生负面影响。这些氨基酸的侧链上存在同种电荷，导致它们之间的排斥作用，从而削弱α-helix的稳定性。这是因为侧链上同种电荷的相互作用会破坏α-helix的结构完整性。

一条多肽链中，带有相同电荷的氨基酸彼此相邻，相互排斥，妨碍α-螺旋的形成。含有大侧链的氨基酸残基，彼此相邻，空间位阻较大也会影响α-螺旋的形成。脯氨酸为亚氨基酸，亚氨基酸形成肽键后，没有了游离的氢，不能形成氢键，因此不能形成α-螺旋。

盐浓度：不同的蛋白质有不同的亲疏水性，也就是说有些蛋白质在较低的盐浓度时比较稳定，有些则相反。化学试剂：一些化学试剂如重金属盐、尿素、乙醇、盐酸胍等等会破坏蛋白质结构，造成蛋白质不稳定。物理因素：剧烈搅拌或者震荡形成的剪切力，加压造成的内部肽键断裂都会造成蛋白质的不稳定。

物理因素：剧烈搅拌或者震荡形成的剪切力，加压造成的内部肽键断裂都会造成蛋白质的不稳定。紫外线等：应注意蛋白溶液的避光尤其是避免日光的直接照射。光氧化会造成蛋白质的变性或失活。强烈的紫外光和离子辐射都会导致键的断裂影响蛋白质的稳定性。

一级结构（primary structure）：氨基酸残基在蛋白质肽链中的排列顺序称为蛋白质的一级结构，每种蛋白质都有唯一而确切的氨基酸序列。

蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中局部主链的空间结构，也就是蛋白质局部主链的折叠方式。蛋白质二级结构的基本类型包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。α-螺旋：这是蛋白质中最常见的一种二级结构，由氨基酸通过肽键相连形成。

蛋白质的二级结构主要包括以下三种：α-螺旋：就像一根弹簧一样，多肽链在这个结构中会呈现出一种螺旋状，这是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键来维持的。β-折叠：想象一下一片片的纸张被整齐地叠放在一起，β-折叠就是多肽链在这个结构中呈现出的一种折叠状态，同样是通过氢键来维持的。

蛋白质二级结构是指肽链中的主链通过氢键有规律地卷曲和折叠形成的沿单一方向具有周期性排列的构象。这一结构是蛋白质三维结构的基础，决定了蛋白质的生物功能。二级结构主要包含三种类型：α-螺旋、β-折叠和β-转角。

β-转角（β-turn）多肽链中常见的二级结构，连接蛋白质分子中的二级结构（α-螺旋和β-折叠），使肽链走向改变的一种非重复多肽区，一般含有2～16个氨基酸残基。含有5个氨基酸残基以上的转角又常称之环（loops）。常见的转角含有4个氨基酸残基，有两种类型。

关于蛋白质螺旋，以及蛋白质螺旋图的相关信息分享结束，感谢你的耐心阅读，希望对你有所帮助。