疏水蛋白质-疏水蛋白质口诀

文章信息一览：

• 1、跨膜蛋白亲水疏水的原理?
• 2、蛋白质有疏水基团为什么还能全部溶于水?
• 3、疏水作用疏水作用和蛋白质的结构

跨膜蛋白亲水疏水的原理?

1、整合pro几乎都是完全穿过脂双层的蛋白，亲水部分暴露在膜的一侧或两侧表面；疏水区同脂双分子层的疏水尾部相互作用；整合蛋白所含疏水aa的成分较高。跨膜蛋白可分为单次跨膜，多次跨膜，多亚基跨膜等。 膜转动蛋白（membranetransportprotein）：CM中具有转运功能的跨膜蛋白，可分为载体蛋白和通道蛋白。

2、可不同程度的嵌入脂双层分子中。有的贯穿整个脂双层，两端暴露于膜的内外表面，这种类型的膜蛋白又称跨膜蛋白。内在膜蛋白露出膜外的部分含较多的极性氨基酸，属亲水性，与磷脂分子的亲水头部邻近；嵌入脂双层内部的膜蛋白由一些非极性的氨基酸组成，与脂质分子的疏水尾部相互结合，因此与膜结合非常紧密。

3、另外生物分子不同的疏水基团作用力不同，利用这个性质通过改变洗脱液的盐-水比例（改变离子强度）而改变其极性，使极性不同的组分根据疏水性的差异先后被解析下来达到分离的目的，这又被称为疏水层析法。简单的说就是“高盐吸附、低盐洗脱”，这是一种常用的蛋白质分离提纯方法。

4、【答案】：跨膜蛋白结构域两端的精氨酸、赖氨酸等携带正电荷，与带负电荷的磷脂分子极性头形成离子键，或带负电荷的氨基酸残基通过Ca2+、Mg2+等阳离子与带负电荷的磷酸极性头部相互作用。跨膜结构域含有20个左右的疏水氨基酸残基，形成α-螺旋，其外部疏水侧链与脂质双层分子脂肪酸链相互作用。

蛋白质有疏水基团为什么还能全部溶于水?

蛋白质溶于水后，极性的亲水基团与水发生强烈的水合作用；而疏水基团与水之间仅有范德华力存在且作用微弱，而水分子之间的作用力非常强烈，从而将疏水基部分挤出水相，这种两亲特性使蛋白质分子集中到两相界面上的趋势增加。总结：蛋白质的疏水基团使蛋白质在水两相界面的吸附作用增加。

一般蛋白质的多肽链在水环境中折叠的时候，疏水基团会被折叠在蛋白的内部，而亲水集团暴露在蛋白表面（这个可以参看磷脂双分子层），当收到外界的破坏（入水化层由于高温高盐被破坏）或者与其他物质作用的时候，疏水基团就会被暴露出来，即蛋白质的结构被破坏。

总而言之，蛋白质是否溶于水取决于它天然结构表面的氨基酸残基是否亲水，如果绝大部分是亲水的极性残基，它就是能溶于水的。

疏水相互作用是蛋白质折叠的主要驱动力。疏水基团彼此靠近聚集以避开水的现象称为疏水相互作用（hydrophobic interaction）。当蛋白质中的疏水侧链聚集蛋白质内部，而不是被水溶剂化时，蛋白质在水中是很稳定的。

油和水不能互溶，仅限于纯水和纯油不能互溶，但是如果包含有其他的物质的话，情况就不一定了。在熬汤的过程中，食材中的蛋白质和磷脂会逐渐被煮出来。蛋白质和磷脂，都是同时具有亲水基团和疏水基团的物质，所以它们是可以充当表面活性剂的作用的。

非极性溶剂和去污剂有能力打破疏水相互作用，而高盐溶液则会增强疏水作用力，导致蛋白质溶解度下降，形成盐析现象，常用于蛋白质的沉淀。

疏水作用疏水作用和蛋白质的结构

蛋白质的高级结构是由多种化学键共同维持的，主要包括氢键、离子键、疏水相互作用和范德华力等。氢键是由带正电荷的氨基和带负电荷的羧基之间形成的，可以维持蛋白质二级结构中的螺旋和折叠结构。离子键是由带正电荷的氨基和带负电荷的羧基之间形成的，可以维持蛋白质***结构中的离子相互作用。

维持蛋白质空间结构的作用力如下：对于蛋白质的空间结构作用力，一般来讲是针对蛋白质的二，三，四级结构的作用力。因为一级结构为基本结构，二，三，四级结构为空间结构。

跨膜蛋白亲水疏水的原理涉及到蛋白质的结构和氨基酸残基的性质。膜内部主要由疏水脂肪酸磷脂构成，而细胞内外的环境则是水溶性的。亲水性残基（如氨基酸残基中的赖氨酸、谷氨酸和酪氨酸等）通常位于蛋白质的表面，与水分子形成氢键或离子键相互作用，使蛋白质与水相容。

***结构：蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。***结构是在二级结构的基础上进一步盘绕，折叠形成的，指一条多肽链在二级结构的基础上，进一步盘绕，折叠，从而产生特定的空间结构。

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