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蛋白质的分离纯化论文的简单介绍

蛋白质工程 4个月前 (06-07) 33

文章阐述了关于蛋白质的分离纯化论文，以及的信息，欢迎批评指正。

文章信息一览：

常见的分离提纯蛋白质的方法有：盐析与有机溶剂沉淀：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。常用的中性盐有：硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。盐析时，溶液的pH在蛋白质的等电点处效果最好。

常用的蛋白质纯化方法有离子交换色谱、亲和色谱、电泳、疏水色谱等等离子交换色谱：蛋白质和氨基酸一样会两性解离，所带电荷决定于溶液pH。pH小于pI时蛋白质带正电，pH大于pI时蛋白质带负电。不同蛋白质等电点的蛋白质在同一个溶液中，表面电荷情况不同。

（图片来源网络，侵删）

蛋白质的分离纯化方法有：沉淀，电泳：蛋白质在高于或低于其等电点的溶液中是带电的，在电场中能向电场的正极或负极移动。根据支撑物不同，有薄膜电泳、凝胶电泳等。透析：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。

蛋白质分离纯化的方法及原理，利用分子大小。透析：原理：利用蛋白质分子不能透过半透膜的性质，使蛋白质和其他小分子物质如无机盐、单糖、水等分开。

这种方法是根据某些蛋白质与另一种称为配体（Ligand）的分子能特异而非共价地结合。

（图片来源网络，侵删）

【答案】：蛋白质分离纯化的主要方法：①盐析根据性质：蛋白质的沉淀。作用机制：中性盐中和表面电荷，破坏水化层。影响因素：表面电荷、水化层、溶剂性质。②电泳根据性质：蛋白质的两性解离。作用机制：异性电荷互相吸引，带点粒子在电场中泳动。

蛋白质的分离纯化方法如下：根据蛋白质溶解度不同的分离方法蛋白质的盐析法：中性盐对蛋白质的溶解度有显著影响，一般在低盐浓度下随着盐浓度升高，蛋白质的溶解度增加，此称盐溶；当盐浓度继续升高时，蛋白质的溶解度不同程度下降并先后析出，这种现象称盐析。

蛋白质的分离，是指将蛋白质从生物体中提取出来的技术手段。是不同种类物质的区分，如区分核酸、多糖和蛋白质。蛋白质的纯化是从总蛋白中提取出单一种类的蛋白质。如从猪肝组织总蛋白中分离ATP合酶的操作。纯化步骤一般***离要复杂和精细的多。色谱是一种纯化手段。

分离纯化蛋白质的方法及原理（一）利用分子大小透析：将待提纯蛋白质放在透析袋中放在蒸馏水中进行。原理：利用蛋白质分子不能透过半透膜的性质，使蛋白质和其他小分子物质如无机盐、单糖、水等分开。

是根据蛋白质的理化性质将蛋白从组织或细胞中分离出来获得纯度较高的蛋白提取就是将蛋白从组织里***用一定的方法分离出来；一般植物组织或是动物组织中都有脂肪，核酸等物质，提取液中含有大量杂质，分离即是将蛋白与这些杂质分离开；纯化是为了将分离过程中残留的那部分杂质去除，进一步提高蛋白纯度。

盐析法：盐析法的根据是蛋白质在稀盐溶液中，溶解度会随盐浓度的增高而上升，但当盐浓度增高到一定数值时，使水活度降低，进而导致蛋白质分子表面电荷逐渐被中和，水化膜逐渐被破坏，最终引起蛋白质分子间互相凝聚并从溶液中析出。

③离子交换层析根据性质：蛋白质的两性解离。作用机制：阳离子交换剂在pH0时，带有稳定的负电荷，可与蛋白质的阳离子结合。阴离子交换剂在pH0时，带有稳定的正电荷，可与蛋白质的阴离子结合。

常见的蛋白分离纯化方法：盐析法、盐析法、离子交换层析法、亲和层析法、凝胶电泳法、高效液相色谱法。盐析法：利用不同蛋白质对盐浓度的敏感性差异，通过逐渐加入盐类使蛋白质沉淀析出，再通过离心去除沉淀物。

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